초저온전자현미경으로 암유발인자 구조 규명

과학기술정보통신부는 송지준 한국과학기술원(KAIST)·이자일 울산과학기술원(UNIST) 교수 연구팀이 암세포에서 많이 생성되고 암의 예후를 악화시키는 것으로 알려진 단백질의 구조를 규명했다고 17일 밝혔다.

한 사람이 가진 디엔에이(DNA) 사슬을 모두 풀어 연결하면 명왕성까지 닿을 정도로 길다. 실패에 감긴 실처럼 히스톤이라 불리는 단백질을 중심으로 압축돼 작은 세포의 핵속에 들어있다. 필요시에는 실패 역할을 하는 히스톤 단백질을 조절해 DNA 사슬을 느슨하게 하거나 팽팽하게 하는 과정이 일어난다.

이때 히스톤이 뭉치거나 DNA 사슬이 엉기게 되면 유전정보 손실이나 무분별한 유전자 발현 등이 발생해 발생학적 질환이나 암으로 이어질 수 있다.

이를 올바르게 작동하도록 제어하는 단백질이 히스톤 샤페론이다. 연구진은 첨단장비를 이용해 히스톤 샤페론 중 하나인 ATAD2의 분자구조와 작용 기전을 밝혀냈다. ATAD2는 생체고분자 아데노신3인산(ATP)을 아데노신2인산(ADP)으로 분해하는 단백질이다. 이 단백질은 여러 암세포에서 발견되며, 단백질 수치가 높게 발현된 종양은 악성이 높고, 환자의 예후가 좋지 않다. 이에 단백질을 표적으로 치료제 개발 임상연구가 진행됐지만 구조나 기능은 거의 알려지지 않았다.

연구팀은 단백질과 같은 생체분자를 자연적인 상태대로 볼 수 있는 초저온 전자현미경을 이용해 ATAD2 단백질의 구조를 규명했다. 이어 생체분자의 표면을 그려내는 고속원자힘현미경(AFM)을 이용해 ATAD2의 구조 변화 과정을 실시간으로 관찰했다.

송지준 교수는 “초저온 전자현미경 등 첨단 생물리학적 기법으로 암 등의 질환과 관련된 히스톤 샤페론 단백질의 구조와 작용기전을 밝힌 것”이라며 “해당 단백질을 표적으로 하는 신약 후보 물질의 발굴을 가속화 할 것”이라고 기대했다.

한편, 연구 결과는 국제학술지 ‘네이처 커뮤니케이션즈(Nature Communications)’에 17일자로 게재됐다.

메디컬투데이 지용준 기자 yjun89@mdtoday.co.kr

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